![پاورپوینت درباره ارزش تغذیه ای گوشت](../prod-images/863860.jpg)
پاورپوینت(لینک درپایین صفحه) تعداد اسلاید(20)
این فایل پاورپوینت درباره ارزش تغذیه ای گوشت بحث می کند.
پروتئین های میوفیبریلی: این پروتئین ها جمعاً حدود 40 درصد از پروتئین های گوشت را تشکیل می هد.
پاورپوینت درباره ارزش تغذیه ای گوشت
پاورپوینت(لینک درپایین صفحه) تعداد اسلاید(20)
این فایل پاورپوینت درباره ارزش تغذیه ای گوشت بحث می کند.
پروتئین های میوفیبریلی: این پروتئین ها جمعاً حدود 40 درصد از پروتئین های گوشت را تشکیل می هد.
1. اثرات پروتئین و انرژی مصرفی بر تولیدمثل در گاوهای شیری
مقدمه
تغذیه بعد از زایش، زمانیکه تولید شیر گاوهای شیری افزایش می یابد، می تواند عملکرد تولیدمثلی و به دنبال آن سودبخشی گله را تحت تأثیر قرار دهد. بطور کلی، افزایش نیازهای متابولیکی تولید بالا بهمراه نیاز های تولیدمثلی و سلامت، اثر متقابل بین تغذیه و تولیدمثل ( خصوصاً بعد از زایمان ) را به یک موضوع مهم در صنعت گاو شیری تبدیل کرده است. تحقیقات اخیر، نقش مهم تغذیه را در تولیدمثل تأیید کرده اند، و در بیشتر حالات، کمبودهای غذایی شدید باعث مشکلات و بیماریهای تولیدمثلی شده است. همچنین، مکانیسم تغذیه ای که بر روی عملکرد تولیدمثلی تأثیرگذار است، بسیار پیچیده بوده و به طور واضح قابل تشخیص نمی باشد. با این وجود، نقش فاکتورهای غذایی مانند پروتئین و یا تعادل انرژی، و مکانیسم عملکردشان بر تولیدمثل، در سالهای اخیر، بیشتر شناخته شده است و .....
نقش پروتئین در تولید مثل .....
نقش تعادل انرژی در تولیدمثل .....
شامل 6 صفحه فایل ورد word قابل ویرایش و تغییر
2. اثرات تنش گرمایی در گله های گاوهای شیری :
در یک گاوداری شیری دمای ایده آل که هیچگونه تأثیر منفی بر تولیدات دامی ندارد .دمای بین 4تا 24 درجه سانتیگراد که منطقه آسایش گاو هم نامیده میشود .دمای بالاتر از 24 سانتیگراد ، گاو از طریق پوست و دستگاه تنفسی با صرف مصرف انرژی می تواند بدن خود را خنک کند . و دمای کمتر از 5 درجه سانتیگراد را باتوجه با اینکه نژادهای سنگین به سرما مقاوم شده است تا دمای 15- درجه سانتیگراد را با بستر خشک تحمل خواهد کرد و ....
اثرات تنش های گرمایی در گاو ....
علائم استرس گرمایی ....
رفتار گاوها در زمان استرس گرمایی ....
روش های کاهش استرس گرمایی ....
شامل 4 صفحه فایل ورد قابل تغییر و ویرایش
جهت دانلود 2 مقاله و تحقیق بالا در انتهای صفحه پس از وارد کردن ایمیل و شماره تماس گزینه پرداخت و دانلود را انتخاب کنید.
پس از اتصال به درگاه امن بانکی شما تنها با پرداخت 3000 تومان قادر به دانلود فایل خواهید بود.
پس از پرداخت وجه شما قادر به دانلود خواهید شد. همچنین فایل به ایمیل شما نیز ارسال خواهد شد.
در صورت بروز هرگونه مشکل با بخش پشتیبانی در ارتباط باشید
لینک دانلود و خرید پایین توضیحات
فرمت فایل word و قابل ویرایش و پرینت
تعداد صفحات: 40
باسمه تعالی
انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH
چکیده:
انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.
مقدمه:
کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین می باشد(Xiong, 2000). پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.
Kristinsson و Hultin در سال 2003 نشان داده است که ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است ( Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای ( Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).
Klesk و همکارانش در سال 2000 مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود زمانی که در درمای 90 درجه سانتی گراد به مدت 15 دقیقه حرارت دهی شد.
ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد ( Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.
2- مواد و روش ها:
2-1: مواد خام: ماهیچه های Tilapia (200-170 گرم) بدست آمد از یک منطقه محلی ( Rain Forest Aquaculture, Fl) ماهیچه ها پردازش می شوند فورا بعد از اینکه ماهی ها کشته شدند و منتقل شدند به جعبه های استیروفوم
دسته بندی : علوم پایه _ شیمی
فرمت فایل: ( قابلیت ویرایش و آماده چاپ )
حجم فایل: (در قسمت پایین صفحه درج شده )
اسید های آمینه اسیدهای آمینه واحدهای تشکیل دهنده پروتئینها هستند. هر پروتئین زنجیری از اسیدهای آمینه است که با پیوند شیمیایی در کنار هم قرار گرفته اند. این زنجیر پروتئینی میتواند شکل های فضایی مختلفی داشته باشد. همین شکل های متعدد به پروتئین این قابلیت را میدهد که کارهای متفاوتی را در سلول انجام دهد. در تمام اسید های آمینه، یک گروه شیمیایی ثابت ( که در شکل زیر نشان داده شده است ) وجود دارد، اما باقی مولکول در اسید آمینه های مختلف، متفاوت است. حدود 20 نوع اسید آمینه در ساخت پروتئین به کار میرود. این اسیدها بر حسب ساختمان شیمیایی به چهار گروه طبقه بندی میشوند: اسیدی، بازی، قطبی بدون بار و غیر قطبی. ساخته شدن پروتئین در سلولشاید به نظر برسد که پروتئین و اسید آمینه، ارتباطی با DNA ندارند، اما حقیقت آن است که DNA نقش مهمی در تولید پروتئین دارد. وقتی سلول میخواهد یک پروتئین خاص را تولید کند، باید ابتدا نسخه ساخت آن را پیدا کند. این نسخه در مولکول DNA ذخیره شده است. هر ترکیب سه تایی از نوکلئوتیدها نشان دهنده یک اسید آمینه است، مثلا CCT کد ساخت اسید آمینه ای به نام پرولین و CGT کد ساخت ارگینین میباشد. به این ترتیب، DNA به دستور ساخت پروتئین تبدیل میشود. برای اطلاع از جزئیات این فرآیند، صفحه پروتئین سازی را بخوانید. متابولیسم اسیدهای آمینه اسیدهای آمینه شکل نهایی متابولیسم پروتئین ها هستند، قابل انتشار بوده و شامل مواد ساده ای است که مصارف مختلفی دارند: الف) ذخیره موقتی در بافت ها ب) سنتز پروتئین ها: با اسیدهای آمینه بافتهای مختلف، پروتئین ها سنتز می شوند. ج) دز آمیناسیون – ترانس آمیناسیون: با سوختن اسید آمینه، بعد از آنکه اسید آمینه عامل آمینی (NH2) را از دست داد، یک اسید چرب باقی می ماند که حدوداً 90 درصد انرژی موجود در اسید آمینه را در بر می گیرد و در زمان کمبود انرژی یا مصرف بیش از حد پروتئین، اسید آمینه پس از دست دادن ازت خود می سوزد.همچنین اسیدهای آمینه در بدن با جا به جا کردن ازت (ترانس آمیناسیون) به یکدیگر تبدیل می شوند. ساختار آمینو اسید همانطور که از نام اسیدهای آمینه استنباط میشود این گونه مواد شامل یک گروه آمین () و یک گروه اسید گروه کربوکسیل () هستند. غالبا اسیدهای آمینه یک گروه آمین و یک گروه اسید دارند که به همان اتم کربن پیوند یافتهاند. فرمول عمومی اسیدهای آمینه () میباشد که در این فرمول R گروه مشخصه هر اسید آمینه و علامت ستاره روی کربن نشان دهنده یک اتم کربن بیتقارن است. سادهترین اسید آمینه گلیسین است. که در آن R یک اتم هیدروژن است. گلیسین ، اسیدهای آمینه دیگر اتم کربن بیتقارن (کربن کایرال) و ایزومرهای نوری دارند. طبیعت ، ایزومرهای نوری چپ بر (L) اسیدهای آمینه را ترجیح میدهد. ساختار اسیدهای آمینه هر اسید آمینه ، از یک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکیل یافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن ، گ
تعداد صفحات : 22 صفحه
متن کامل را می توانید بعد از پرداخت آنلاین ، آنی دانلود نمائید، چون فقط تکه هایی از متن به صورت نمونه در این صفحه درج شده است.
پس از پرداخت، لینک دانلود را دریافت می کنید و ۱ لینک هم برای ایمیل شما به صورت اتوماتیک ارسال خواهد شد.
لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*
فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)
تعداد صفحه16
بخشی از فهرست مطالب
پروتئین
کارکردهای پروتئینها
پروتئین و بیماریها
حال باید بدانیم که بدن ما روزانه به چه میزان پروتئین نیاز دارد؟
متابولیسم اسیدهای آمینه
منابع غذایی پروتئین ها
پروتئین
پروتئینها یکی از انواع ماکرومولکولهای زیستی هستند که از زیرواحدهایی بنام اسید آمینه ساخته شدهاند.
پروتئینها، زنجیرهای خطی یا پلیمرهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل میشوند. چون ترتیبهای نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینهها در تولید پروتئینها وجود دارد، از این رو انواع بی شماری از پروتئینها نیز میتوانند وجود داشته باشند.
پروتئینها در بخشی درون سلول به نام ریبوزوم توسط RNA ساخته میشوند.
کارکردهای پروتئینها
رفتار سلولی و تمام فعالیتهایی که در سلول انجام میشود بر عهده پروتئینها است. همه پروتئینها یا هم برهمکنش دارند و تقریباً میتوان گفت که همه پروتئینها اثر خود را با همکاری پروتئینهای دیگر در سلول اعمال میکنند و هیچ پروتئینی نیست که در سلول به تنهایی عمل کند. برای ساخت پروتئن در سلول مراحل ذیل باید انجام شود. 1) DNA باید رونویسی شود. در این مرحله آنزیم RNA پلی مراز دو رشته DNA از هم جدا میشود و بعد رونوسی آغاز میشود. نکته: اطلاعات در DNA بصورت رمز 3 تایی وجود دارد یعنی هر 3 نوکئوتید معرف 1 رمز و هر رمز معرف 1 اسید آمینه است. 2) RNA پلی مراز مانند قطاری بر روی DNA حرکت میکند. و رونوسی ادامه دارد. 3) بعد در آخر رونوسی RNA پلی مرآز به رمز پایان میرسد و رونویسی به پایان میرسد. محصول این رونویسی mRNA نام دارد. mRNA از هسته خارج میشود و در سیتوپلاسم به کمک نوع دیگر RNA به نام tRNA اسید آمینه را به هم متصل میکند. tRNA روی mRNA متصل میشودو طبق رمزهای tRNA, mRNA اسید آمینه ها را کنار هم می گذارد. و در آخر ذنجیره پلی پپتیدی به وجود می آید.
پروتئین و بیماریها
در سطح مولکولی، کلیه مکانیسمهای زیستی سلولها توسط پروتئینها انجام میشود. پروتئینها با ارتباط با یکدیگر بطور دقیق و بسیار کنترل شدهای وظایف خود را انجام میدهند. اساس مولکولی اغلب بیماریها، بروز نقص یا تداخل در این کارکرد عادی پروتئینها، که از طریق آن مکانیسمهای زیستی سلولی را انجام می دهند، می باشد. اگر کار پروتئینها از حالت طبیعی خارج شود میتوانند باعث بروز بیماریهای مختلف شوند. از جمله این بیماریها سرطان است.
مصرف چه میزان پروتئین در رژیم غذایی روزانه ما کافی است؟
پروتئین یک ماده محافظتی اصلی برای بدن محسوب می شود. پروتئین ترکیب ماده اصلی و تشکیل دهنده ماهیچه ها می باشد و وجود آن درشکل گیری و ساخت سلول ها ضروری است. وجود پروتئین همچنین در عملکرد سیستم امنیتی بدن حیاتی می باشد و در صورت محرومیت از پروتئین ، بدن بیشتر در معرض بیماری ها و عفونت ها قرار می گیرد. اگر فردی جراحی، زخم و یا سوختگی داشته باشد به پروتئین بیشتری نیاز دارد تا زخمها زودتر بهبود یابند.
پروتئین های استفاده شده دربدن از چند آمینو اسید مختلف ساخته شده اند. بدن خود قادر به ساختن بعضی از آمینو اسیدهای می باشد. آمینواسیدهایی را که بدن قادر به ساختن آنها نیست آمینو اسیدهای ضروری نامیده می شوند چون وجود آنها در غذا ضروری است.
برای بدست آوردن پروتئین های کافی از رژیم غذایی باید هر روز از غذاهای متنوع استفاده کنیم. رایج ترین منبع پروتئین گوشت می باشد. شیر و دیگر انواع لبنیات نیز از پروتئین غنی هستند. سفیده تخم مرغ بنابر بعضی ادعاها کاملترین نوع پروتئین را دارد. بسیاری از این منابع حیوانی پروتئین، حاوی چربی بالایی هم هستند
برای پرهیز از مصرف چربی زیاد، از گوشت های کم چربی (گوشت مرغ- ماهی- گاو و گوساله) استفاه کنید. آنها را به شکل پخته شده ، کباب شده ، آب پز شده استفاده نمایید. البته بدون اضافه کردن چربی و روغن هنگام پخت غذا آنها را طبخ نمایید.
گیاهخواران نیز می توانند پروتئین کافی در رژیم غذایی خود داشته باشند. گیاهخوران می توانند از طریق مصرف لوبیاها، عدس ، سبزیجات و غلات پروتئین را به بدن خود برسانند
حال باید بدانیم که بدن ما روزانه به چه میزان پروتئین نیاز دارد؟
افراد بالغ متوسط به ازای هر کیلو از وزن خود به 0.8 گرم پروتئین نیاز دارند. این مقدار برابر است با مصرف 45 الی 70 گرم پروتئین بطور روزانه برای اکثر بالغین به ترتیب برای خانم ها و آقایان
خانم های باردار یا شیرده به بیش از 20 گرم پروتئین اضافی در روز نیاز دارند تا احتیاجات غذایی جنین و یا نوزاد خود را برآورده نمایند.
بهترین و مناسب ترین میزان مصرف پروتئین گوشتی بین 90 تا 60 گرم در هر وعده غذایی (ناهار و شام) و 60-90 گرم مصرف پروتئین لبنی می باشد (تقریبا 1 فنجان شیر یا 60 گرم پنیر) . محصولات پروتئینی کم چربی و بدون چربی بهترین انتخابها بین مواد غذایی هستند