تحقیق درباره اسید های آمینه و پروتئین

اختصاصی از فایل هلپ تحقیق درباره اسید های آمینه و پروتئین دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 22

اسید های آمینه

اسیدهای آمینه واحدهای تشکیل دهنده پروتئین‌ها هستند. هر پروتئین زنجیری از اسیدهای آمینه است که با پیوند شیمیایی در کنار هم قرار گرفته اند. این زنجیر پروتئینی می‌تواند شکل های فضایی مختلفی داشته باشد. همین شکل های متعدد به پروتئین این قابلیت را می‌دهد که کارهای متفاوتی را در سلول انجام دهد. در تمام اسید های آمینه، یک گروه شیمیایی ثابت ( که در شکل زیر نشان داده شده است ) وجود دارد، اما باقی مولکول در اسید آمینه های مختلف، متفاوت است.

حدود 20 نوع اسید آمینه در ساخت پروتئین به کار می‌رود. این اسیدها بر حسب ساختمان شیمیایی به چهار گروه طبقه بندی می‌شوند: اسیدی، بازی، قطبی بدون بار و غیر قطبی.

ساخته شدن پروتئین در سلولشاید به نظر برسد که پروتئین و اسید آمینه، ارتباطی با DNA ندارند، اما حقیقت آن است که DNA نقش مهمی در تولید پروتئین دارد. وقتی سلول می‌خواهد یک پروتئین خاص را تولید کند، باید ابتدا نسخه ساخت آن را پیدا کند. این نسخه در مولکول DNA ذخیره شده است. هر ترکیب سه تایی از نوکلئوتیدها نشان دهنده یک اسید آمینه است، مثلا CCT کد ساخت اسید آمینه ای به نام پرولین و CGT کد ساخت ارگینین می‌باشد. به این ترتیب، DNA به دستور ساخت پروتئین تبدیل می‌شود. برای اطلاع از جزئیات این فرآیند، صفحه پروتئین سازی را بخوانید.

متابولیسم اسیدهای آمینه

اسیدهای آمینه شکل نهایی متابولیسم پروتئین ها هستند، قابل انتشار بوده و شامل مواد ساده ای است که مصارف مختلفی دارند: الف) ذخیره موقتی در بافت ها ب) سنتز پروتئین ها: با اسیدهای آمینه بافتهای مختلف، پروتئین ها سنتز می شوند. ج) دز آمیناسیون – ترانس آمیناسیون: با سوختن اسید آمینه، بعد از آنکه اسید آمینه عامل آمینی (NH2) را از دست داد، یک اسید چرب باقی می ماند که حدوداً 90 درصد انرژی موجود در اسید آمینه را در بر می گیرد و در زمان کمبود انرژی یا مصرف بیش از حد پروتئین، اسید آمینه پس از دست دادن ازت خود می سوزد.همچنین اسیدهای آمینه در بدن با جا به جا کردن ازت (ترانس آمیناسیون) به یکدیگر تبدیل می شوند.

ساختار آمینو اسید

همانطور که از نام اسیدهای آمینه استنباط می‌شود این گونه مواد شامل یک گروه آمین () و یک گروه اسید گروه کربوکسیل () هستند. غالبا اسیدهای آمینه یک گروه آمین و یک گروه اسید دارند که به همان اتم کربن پیوند یافته‌اند. فرمول عمومی اسیدهای آمینه () می‌باشد که در این فرمول R گروه مشخصه هر اسید آمینه و علامت ستاره روی کربن نشان دهنده یک اتم کربن بی‌تقارن است. ساده‌ترین اسید آمینه گلیسین است. که در آن R یک اتم هیدروژن است. گلیسین ، اسیدهای آمینه دیگر اتم کربن بی‌تقارن (کربن کایرال) و ایزومرهای نوری دارند. طبیعت ، ایزومرهای نوری چپ بر (L) اسیدهای آمینه را ترجیح می‌دهد.

ساختار اسیدهای آمینه

هر اسید آمینه ، از یک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکیل یافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن ، گروه آمینه بازی (NH2-) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک

مواد اولیه پروتئین حیوانی در تغذیه طیور (2)

اختصاصی از فایل هلپ مواد اولیه پروتئین حیوانی در تغذیه طیور (2) دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 15

مواد اولیه پروتئین حیوانی در تغذیه طیور

پودر ماهی

انواع مختلف پودر ماهی از قبیل پودر ماهیهای : ساردین ، شاه ماهی ،‌تون ، آنچوی و امثال آن با ترکیبات مختلف در بازار جهانی وجود دارد . مقدار پروتئین و اسید آمینه های پودر ماهی بسته به نوع ماهی تهیه شده از آن مختلف است و لی به طور کلی مقدار پروتئین پودر ماهی مرغوب نباید کمتر از 55 درصد باشد .

جدول شماره 41 مقدار پروتئین و اسید آمینه های اصلی در چند نمونه آرد ماهی را نشان می دهد .

جدول 41 – مقدار متوسط اسید آمینه های اصلی در چند نمونه آرد ماهی

گرم اسید آمینه در آرد ماهی آرد ماهی آرد ماهی آرد ماهی

100 گرم ماده ازته منهان آمریکا آنچووی پرو آنچووی شیلی شگ ماهی نروژ

آرژنین 0/6 65/5 9/5 85/5

گلیسین 75/6 1/6 6/9 15/6

هیستیدین 3/2 25/2 6/2 5/2

ایزولوسین 4/4 6/4 8/4 5/4

لوسین 1/7 5/7 6/7 15/7

لیزین 55/7 5/7 0/8 6/7

متیونین 8/2 0/3 05/3 8/2

سیستین 9/0 9/0 9/0 9/0

فنیل آلانین 95/3 2/4 3/4 3/47/3

تیروزین 2/3 55/3 4/3 0/3

ترئونین 95/3 1/4 3/4 9/3

تریپتوفان 0501 15/1 20/1 00/1

والین 1/5 2/5 4/5 3/5

درصد پروتئین خام 62 7/64 67 3/75

پودر ماهی دارای 3-8 درصد چربی می باشد . املاح اصلی مانند منگنز ، آهن ،‌ید نیز به مقدار کافی در پودر ماهی وجود دارد . به اضافه از نظر ویتامین ها بخصوص ویتامین دسته B بخصوص کولین و و و اسید پانتوتنیک ، نیاسین نیز قابل توجه می باشد . از این رو اهمیت پودر ماهی در تغذیه انواع طیور بسیار زیاد می باشد و تقریباً در تمام جیره های غذائی طیور و مواد کنسانتره مخصوص طیور ، پودر ماهی و یا ترکیبات آن وجود دارد .

در موقع استفاده از پودر ماهی در کنسانتره و جیره غذائی طیور پرورشی باید توجه نمود که ناخالصی در آن وجود ندشته و نیز فاشد نشده باشد .

پودر گوشت و خون :

پودر گوشت و خون نیز یکی از مواد اولیه جهت تامین پروتئین در جیره غذائی طیور می تواند باشد . پودر گوشت و خون از مازاد کشتارگاههای دائمی و کنسرو سازی ، لاشه حیواناتی که در کشتارگاه به علل مختلفی برای انسان غیر قابل مصرف تشخیص داده می شوند ، تشکیل می گردد . همچنین ضمائم قرمز لاشه ( کبد ، قلب ، قلوه ، سر ) ، ضمائم سفید لاشه ( مجاری معده و روده ، ششها ، دستها و پاها ) و سایر پسمانده کشتارگاهها ( خون ، استخوان ، اندام تناسلی و گاهی حتی شاخ و سم ) در تهیه پودر گوشت مورد استفاده قرار می گیرد . از این رو بسته به اینکه مواد اولیه بیشتر شامل چه قسمتهائی باشد پودر گوشت موجود در بازار به سه دسته تقسیم می کنند :

آرد گوشت پر استخوان (حاوی 45 درصد پروتئین خام )

آرد گوشت کم استخوان (حاوی 50 درصد پروتئین خام )

آرد گوشت بی استخوان (حاوی 53-55 درصد پروتئین )

پودر گوشت دارای مقدار قابل توجهی پرولین و مخصوصاً لیزین است ولی اسید آمینه های نوع میتونین ، تریپتوفان ، هیستیدین ة تره اونین و پرولین آن نسبت به پودر ماهی کمتر است .

مقدار چربی در آرد گوشت بین 7-14 درصد است . پودر گوشت بسته به نوع تهیه دارای مقادیر فراوان کلسیم و فسفر می باشد ، به علاوه حاوی مقادیر قابل توجهی از عناصر کمیاب (مس ، منگنز ، آهن ) است ، از این رو معمولاً در تغذیه طیور پودر گوشت را هیچگاه به عنوان تنها منبع پروتئینی در جیره انتخاب نمی کنند . بلکه به علت بعضی کمبود ها و محدودیت هائی که در آن وجود دارد ، به عنوان مکمل غذا همراه با پودر ماهی به کار می برند .

پودر خون :

خون در بین مواد حاصله از مازاد کشتارگاهی منبع خوبی از پروتئین های خام است . از همه حیوانات خون گرم ، می توان پودر خون تهیه کرد ولی معمولاً خونی که در کشتارگاههای دام جمع آوری می شود . از گاو و گوسفند و احیاناً بز و شتر می باشد سابقاً خون کامل را بعد از منعقد کردن ، در اتوکلا و تا حرارت 140 درجه سانتیگراد حرارت داده و سپس تحت فشار در دیگهای چرخان خشک می نمودند . در حال حاضر از دستگاههائی استفاده می کنند که در آن خون کامل به صورت پودر پاشیده و به طریقه اسپری خشک می گردد .

پودر خون از نظر پروتئین بسیار غنی است . معمولاً بین 5/77 – 11/87 درصد (به طور متوسط 82 درصد )ماده از ته دارد . خون دارای مقدار زیاد لیزین (9/9 درصد ) و مقدار کمی ایزولوسین ، تریپتوفان ، آرژنین ، و میتونین است . مواد معدنی آن در حدود 5/0 درصد و مواد چربی آن بسیار فقیر است .

پودر خون با داشتن مقدار فراوان مواد ازته معمولاً همراه با غلات از نظر پروتئین خام و لیزین ضعیف است ، در فرمول به کار می رود .

پودر بقایای کشتارگاههای طیور

طبق برسی انجام شده در ایران درصد مواد غیر قابل مصرف لاشه طیور پس از کشتار بدون توجه به جنسیت آنها به قرار زیر است :

تحقیق درمورد پروتئین ها 18 ص

اختصاصی از فایل هلپ تحقیق درمورد پروتئین ها 18 ص دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 19

پروتئین ها

مهم ترین نقش پروتئین ها در در بدن، رشد و ترمیم بافت های بدن است. بسیاری از مردم بر این عقیده هستند که ورزشکاران به مقدار زیادی پروتئین نیاز دارند و رژیم آنها باید از مقدار پروتئین بالایی برخوردار باشد، تا ماهیچه های آنها رشد کنند. اما محققان بارها و بارها در آزمایشات و تحقیقات خود، چنین نظریه ای را غلط بر شمرده اند و این موضوع که رژیم پروتئین باعث رشد و افزایش ماهیچه ها می شود، نادرست است. تنها عاملی که باعث افزایش حجم عضلات بدن می شود، انجام تمرینات شدید و مداوم است.

مصرف پروتئین در ورزشکاران و افرادی که به تمرینات بدنسازی می پردازند، در مقایسه با افراد معمولی، تنها مقدار بسیار کمی افزایش می یابد و البته اغلب آنها این مقدار ناچیز را از راه خوردن غذای زیاد جبران می کنند. به طوری که اغلب ورزشکاران آمریکایی بیش از نیاز بدنشان پروتئین مصرف می کنند و حتی این مقدار به دو وعده در روز می رسد.

 بنابراین بدن افراد برای افزایش عضلات و ماهیچه ها، پیش از آنکه شروع به ورزش های سنگین و سخت کنند، نیاز به پروتئین دارد. البته باید یادآور شد که پروتئین اضافی تبدیل به انرژی شده و حتی در بعضی مواقع به شکل چربی در بدن ذخیره می شود. به همین دلیل مصرف بالای اسیدآمینو ها وپروتئین ها به هیچ عنوان توصیه نمی شود. زیرا ممکن است علاوه بر ایجاد کمبود کلسیم، بار زیادی بر روی کلیه ها میگذارند که نیازمند تصفیه بیشتر مواد پروتئینی نیتروژن دار است.

نمایشی سه‌بعدی از ساختار میوگلوبین، که در آن مارپیچ‌های آلفا به صورت رنگی نشان داده شده‌اند. این پروتئین نخستین پروتئینی بود که ساختار آن توسط بلورنگاری پرتو ایکس حل شد.

پروتئینها یکی از انواع ماکرومولکول‌های زیستی هستند که از زیرواحدهایی بنام اسید آمینه ساخته شده‌اند. پروتئین‌ها، مانند زنجیری از یک کلاف سه‌بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. چون ترتیب‌های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینه‌ها در تولید پروتئین‌ها وجود دارد، از این رو انواع بی شماری از پروتئین‌ها نیز می‌توانند وجود داشته باشند.

پروتئین‌های درون‌یاخته‌ای در بخشی از یاخته به نام ریبوزوم توسط RNA ساخته می‌شوند.

فهرست مندرجات

۱ کارکردهای پروتئین‌ها

۱.۱ یادآوری ویژگیهای فیزیکو– شیمیایی پروتئین ها

۱.۲ متابولیسم اسیدهای آمینه

۱.۳ مقدار مورد نیاز پروتئین برای یک ورزشکار

۱.۴ منابع غذایی پروتئین ها

۲ پروتئین و بیماری‌ها

کارکردهای پروتئین‌ها

رفتار سلولی و تمام فعالیت‌‌هایی که در سلول انجام می‌شود بر عهده پروتئین‌‌ها است. همه پروتئین‌ها با هم برهم‌کنش دارند و تقریباً می‌توان گفت که همه پروتئین‌ها اثر خود را با همکاری پروتئین‌های دیگر در سلول اعمال می‌کنند و هیچ پروتئینی نیست که در یاخته به تنهایی عمل کند. برای ساخت پروتئن در سلول مراحل ذیل باید انجام شود. 1) DNA باید رونویسی شود. در این مرحله آنزیم RNA پلی مراز دو رشته DNA از هم جدا میشود و بعد رونوسی آغاز میشود. نکته: اطلاعات در DNA بصورت رمز 3 تایی وجود دارد یعنی هر 3 نوکئوتید معرف 1 رمز و هر رمز معرف 1 اسید آمینه است. 2) RNA پلی مراز مانند قطاری بر روی DNA حرکت میکند. و رونوسی ادامه دارد. 3) بعد در آخر رونوسی RNA پلی مرآز به رمز پایان میرسد و رونویسی به پایان میرسد. محصول این رونویسی mRNA نام دارد. mRNA از هسته خارج میشود و در سیتوپلاسم به کمک نوع دیگر RNA به نام tRNA اسید آمینه را به هم متصل میکند. tRNA روی mRNA متصل میشودو طبق رمزهای tRNA, mRNA اسید آمینه ها را کنار هم می گذارد. و در آخر ذنجیره پلی پپتیدی به وجود می آید. نقش پروتئین ها در رژیم غذایی

پروتئین ها مواد مغذی اصلی هر سلول زنده هستند. در ساختمان آنها نه تنها کربن ، هیدروژن و اکسیژن وجود دارد، بلکه ازت و گاهی گوگرد نیز موجود می باشد. پروتئینها مسئول انجام اعمال گوناگونی هستند. نقش آنها از تشکیل ماده انقباضی عضلات گرفته تا ساختن بعضی از هورمون ها، آنزیم ها و آنتی کورها، تبدیل انرژی شیمیایی به کار و انتقال اکسیژن و هیدروژن متنوع می باشد.

یادآوری ویژگیهای فیزیکو– شیمیایی پروتئین ها

الف) از هیدرولیز پروتئین ها اسیدهای آمینه بدست می آید. تعداد اسیدهای آمینه بیست عدد می باشد که بعضی از آنها «اساسی» هستند که عبارتند از : لیزین, تریپتوفان فینل آلائین, متیونین, ترئونین, لوسین و والین و چون بدن انسان قادر نیست آنها را بسازد، حتماً باید توسط غذا تأمین گردند.

ب ) با ترکیب اسیدهای آمینه با هم، پلی پپتیدها بوجود می آیند. از ترکیب پلی پپتیدها با هم، تعداد قابل توجهی مولکول پروتئین حاصل شود.

متابولیسم اسیدهای آمینه

اسیدهای آمینه شکل نهایی متابولیسم پروتئین ها هستند، قابل انتشار بوده و شامل مواد ساده ای است که مصارف مختلفی دارند: الف) ذخیره موقتی در بافت ها ب) سنتز پروتئین ها: با اسیدهای آمینه بافتهای مختلف، پروتئین ها سنتز می شوند. ج) دز آمیناسیون – ترانس آمیناسیون: با سوختن اسید آمینه، بعد از آنکه اسید آمینه عامل آمینی (NH2) را از دست داد، یک اسید چرب باقی می ماند که حدوداً 90 درصد انرژی موجود در اسید آمینه را در بر می گیرد و در زمان کمبود انرژی یا مصرف بیش از حد پروتئین، اسید آمینه پس از دست دادن ازت خود می سوزد.همچنین اسیدهای آمینه در بدن با جا به جا کردن ازت (ترانس آمیناسیون) به یکدیگر تبدیل می شوند.

مقدار مورد نیاز پروتئین برای یک ورزشکار

پس از اینکه فرد ورزشکار از میزان انرژی مورد نیازش اطلاع کافی به دست آورد، بایستی 15 تا 17 درصد میزان انرژی را به دست آورده ، تقسیم بر عدد 4 کند ، عدد به دست آمده گرم پروتئین مورد نیاز ورزشکار است که باید از طریق غذا در طول روز تامین شود. برای ورزشکارانی که نیاز به افزایش حجم عضلات دارند، از 17 درصد و برای دیگر ورزشکاران از 15درصد انرژی، برای محاسبه پروتئین مورد نیاز باید استفاده کرد.

17 – 15 درصد میزان انرژی مورد نیاز ورزشکار (تقسیم بر) 4 = گرم پروتئین مورد نیاز ورزشکار

منابع غذایی پروتئین ها

پروتئین ها بخشی از ترکیبات مواد غذایی هستند که با مقدارهای مختلف در آنها موجودند. پروتئین های دارای منشاء حیوانی کیفیت خوبی دارند. با وجود این بعضی از مواد غذایی گیاهی «حبوبات، غلات، نان...) دارای مقادیر کمی پروتئین هستند که ارزش حیاتی آنها پایین تر از پروتئین های حیوانی است، اما به مقدار آنها جالب توجه هستند. در مورد منابع غنی از پروتئین بطور کامل توضیح می دهیم:

1-گوشت قرمزگوشت های گاو، گوسفند، اسب، صرف نظر از آنکه چه قسمتی از بدن حیوان باشد، دارای ویژگیهای تغذیه ای شبیه به هم هستند. مزّیت تغذیه ای گوشت به غنای پروتئینی آن بستگی دارد (15 تا 20% گوشت، پروتئین است). گوشت غنی از فسفر، آهن و ویتامین های گروه B (مخصوصاً B1 ) است. میزان چربی های آن بر حسب نوع حیوان و قسمت بدن به طور قابل توجهی متغیراست. به طور متوسط 170 کیلوکالری برای هر 100 گرم، انرژی تولید می کند. ارزش غذایی « گوشت قرمز برابر گوشت سفید» است. گوشت کاملاً پخته شده همان ارزش گوشت خام یا گوشتی را دارد که مختصراً پخته شده باشد. اما پختن کامل برای از بین بردن انگل ها (مخصوصاً تنیا ) لازم است.

ویژگیهای خاص بعضی از گوشت های قرمز - گوشت گوسفند اغلب چرب است، حتی وقتی کم چربی ترین بخش های آنها مصرف گردد. - گوشت گوساله غنی از نوکلئوپروتئین ها است و مصرف خیلی زیاد آن می تواند عمل عضلات را مختل کند. - اسب دارای گوشت کم چربی است (2% چربی). برخلاف آنچه مدتهای مدید فکر می شد، نباید بصورت خام مصرف شود. - گوشت ها ترجیحاً بهتر است بصورت کباب یا بریان شده مصرف

دانلود مقاله درباره انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH 28 ص

اختصاصی از فایل هلپ دانلود مقاله درباره انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH 28 ص دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 28

باسمه تعالی

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

چکیده:

انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

مقدمه:

کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین می باشد(Xiong, 2000). پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson و Hultin در سال 2003 نشان داده است که ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است ( Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای ( Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال 2000 مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود زمانی که در درمای 90 درجه سانتی گراد به مدت 15 دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد ( Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

2- مواد و روش ها:

2-1: مواد خام: ماهیچه های Tilapia (200-170 گرم) بدست آمد از یک منطقه محلی ( Rain Forest Aquaculture, Fl) ماهیچه ها پردازش می شوند فورا بعد از اینکه ماهی ها کشته شدند و منتقل شدند به جعبه های استیروفوم روی یخ درون آزمایشگاه و ذخیره سازی می شوند در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد تا پردازش شوند ( در 24 ساعت از زمان برش خوردن). ماهیچه قرمز بصورت دستی برش خورده و از ماهیچه سفید جدا و دور انداخته شدند. ماهیچه های سفید باقی مانده با یک دستگاه خرد کن خورد شدند ( Scorille Hamilton Beach, Washington, NC) با سوراخ های 6 میلی متری. همه پروپاراسیون ها ( نمونه های آماده شده) در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد یا روی یخ مهیا شد و استفاده شد برای نگهداری در دمای زیر 5 درجه سانتی گراد.

2-2: تدارک ماهیچه شسته شده:

ماهیچه خورد شده با آب مقطر سرد مخلوط گردید به نسبت حجمی 1:3 و اجازه داده شد تا ته نشین شود برای 15 دقیقه و هر 5 دقیقه تکان داده شد با یک قاشق پلاستیکی. این مخلوط ریخته شد بدرون یک صافی با دولایه پارچه ململ و اب بصورت دستی با فشار از آن خارج شد. این موارد دوباره تکرار گردید و در آخرین بار شستشو آب حاوی 2/0 % نمک جهت آبگیری پروتئین های ماهیچه سفید Tilapia بکار گرفته شد.

2-3: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ماهیچه های خورد شده با اب مقطر سرد به نسبت حجمی 1:9 مخلوط و سپس به مدت 60 ثانیه هم زده شدند ( دوبار به مدت 30 ثانیه). با استفاده از یک خرد کن ( مخلوط کن) waring ( (Waring Products Dirision, New Hartford, CT در خروجی برقی 40% و بدقت ریخته شد درون یک بشر پلاستیکی روی یخ.

مواد همگن شدند و از نظر pH تنظیم شدند در 2.5,2.9,11,11.2 تا پروتئین ها حل شوند با استفاده از HCl 2 مولار و یا Na OH 2 مولار. مواد یکنواخت شده ریخته شدند بدرون یک سانتریفوژ و سانتریفوژ شدند با دور 10000g به مدت 2 دقیقه در یک Sorvall RC-5B Using a GS-3 Rotor . نتایج سانتریفوژ این بود که سه لایه تشکیل گردید. سوپ بالایی جدا شده و رسوب داده شد توسط ریختن محتویات تیوب های سانتریفوژ بدرون یک صافی حاوی دو لایه پارچه ململ. سوپرناتنت انتخاب شده در معرض رسوب دهی ایزوالکتریک قرار گرفت و با تنظیم pH روی 5/5 و دوباره سانتریفوژ شد در دور10000g برای 20 دقیقه. رسوب در یک کیسه زیپ دار قرار گرفت و روی یخ نگهداری شد در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد بصورت شبانه.

2-4: محتویات رطوبتی:

برای تعیین رطوبت ایزوله های پروتئین و ماهیچه های شسته شده تقریبا 5 گرم نمونه در یک دستگاه توازن رطوبتی ( CSC Scientific Company. Inc, Fair fax,VA)قرار گرفت. تهیه نمونه اولیه برای اندازه گیری های تغییر شکل ماده شامل ایزوله پروتئین وپروتئین شسته شده تنظیم شد با 90% رطوبت بوسیله اضافه کردن آب مقطر بر اساس فرمول زیر:

دانلود تحقیق کامل درباره تعریف عیار پروتئین 11ص

اختصاصی از فایل هلپ دانلود تحقیق کامل درباره تعریف عیار پروتئین 11ص دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 11

تعریف عیار پروتئین:

اسیدینه ای را که در واکنش فوق ظاهر میگردد میتوان در مجاورت فنل فتالئین با سود تیتره نموده و از روی عبارت پروتئین به نسبت درصد پروتئینهای موجود در شیر پی برد. عیار پروتئین که به (Eiweisstiter=Et) نشان داده میشود عبارتست از تعداد میلی لیترهای سودکه برای 25 میلی لیتر شیر لازم است تا پس از اضافه کردن فرمالدئید در مجاورت فنل فتالئین رنگ استاندارد بدست آید عیار پروتئین در شیرهای تازه نسبت درصد مقدار پروتئین را نشان میدهد.

وسائل لازم برای آزمایش:

یک بورت مدرج (تا 01/0 میلی لیتر).

2بشر 250تا 400 میلی لیتری

یک پیپت 25 میلی لیتری.

یک پیپت 5/0 میلی لیتری

درصورت امکان می توان از دستگاه سنجش پروتئینهای شیر ساخت ژربر استفاده نمود. این دستگاه شامل بورتیست که ستون مدرج آن نسبت درصد پروتئینها را مستقیماً در 25 میلی لیتر شیر نشان میدهد.

معرف های لازم برای آزمایش:

محلول سود(n143/0) عاری از

محلول الکلی فنل فتالئین(2گرم فنل فتالئین را با الکل 96 درجه به 100 میلی لیتر میرسانیم).

محلول اکسالات دو پتاس (28 گرم اکسالات دوپتاس خنثی را با آب مقطر به 100 میلی لیتر میرسانیم).

محلول تجارتی فرمالین 40 درصد

محلول سولفات دوکوبالت (25 گرم سولفات دوکوبالت را با آب مقطر به 100 میلی لیتر میرسانیم).

در صورت امکان میتوان از معرفهای آماده ساخت ژربر که برای 200 آزمایش کافیست استفاده نمود.

مشخصات نمونه مورد آزمایش:

شیر مورد آزمایش نباید حاوی مواد نگهدارنده مانند بی کرمات دوپتاس یا فرمل باشد نمونه را قبل از آزمایش بحرارت 20 درجه سانتیگراد رسانده و بدون اینکه کف کند خوب بهم میزنیم.

طرز عمل:

الف)تهیه رنگ استاندارد:

در یکی از بشرها 25 میلی لیتر شیر, یک میلی لیتر از محلول اکسالات دوپتاس و 5/0 میلی لیتر از محلول 5 درصد سولفات کوبالت میریزیم رنگ استاندارد باید هر ساعت یکمرتبه تعویض گردد.

ب)تیتراسیون:

در بشر دیگر 25 میلی لیتر شیر, یک میلی لیتر از محلول اکسالات دوپتاس و 25/0 میلی لیتر فنل فتالئین ریخته و پس از اینکه بهم زدیم با سود تیتره مینماییم و با رنگ استاندارد مقایسه می کنیم. سپس 5 میلی لیتر از فرمالین 40درصد اضافه نموده و پس از لااقل یک دقیقه تا بدست آمدن رنگ گلی مشابه استاندارد باسود تیتره مینماییم. میلی لژترهای سود مصرف شده عیار پروتئین شیر را نشان میدهد.

دقت آزمایش:

این آزمایش تا03/0 درصد پروتئین را نشان می دهد. آزمایش فوق العاده سریع بوده و در مورد تعداد زیاد نمونه چنانچه با یکدستگاه 2 نفر کار کنند هر آزمایش بیش از 2 دقیقه بطول نخواهد انجامید.

روش تیتراسیون فرمل در عمل بیشتر برای سنجش نسبت درصد پروتئین شیرهای مخلوط و اندازه گیری با زده پنیرسازی مورد استفاده قرار میگیرد و در مورد شیرهای انفرادی(یا شیر یک سر دام) دقت زیادی ندارد.

علل اصلی اشتباه در عمل:

علل اصلی که ممکن است موجب اشتباه در عمل گردند عبارتند از:

تغییر عیار سود مثلاً با جذب اتیدرید کربنیک موجود در هوا.

استعمال فنل فتالئینی که کاملاً خنثی نباشد.

کندی یا سرعت زیاد در تیتراسیون.

وجود کف در نمونه شیر.

ترشی شیر

روش نصب رنگ:

اهمیت و موارد استعمال آزمایش: روش نصب رنگ سریعترین روشی است که در حال حاضر برای سنجش پروتئین های شیر تعداد زیادی نمونه (چندین صدتا چند هزار در روز) مورد استفاده قرار میگیرد. این روش مخصوص آزمایشگاههای بزرگ و کارخانه هائیست که روزانه مقدار زیادی شیر برای تهیه پنیر دریافت مینمایند و به منظور پرداخت بهای شیر و بهبود تولید شیر(از نقطه نظر کمیت و کیفیت) بکار میرود.

اصول آزمایش:

اساس این روش عبارتست از نصب رنگهای آنیلین بر روی پروتئین ها که ابتدا بوسیله Fraenkel-Conrat و Cooper مطالعه شده و سپس دو شیمیدان آلمانی به نامهای Udy , Hetzel , Schober آمریکایی از این اصل به منظور سنجش پروتئینهای شیر استفاده نموده اند.

عاملهای قطبی پروتئینها رنگهایی را که دارای بار الکتریکی مخالف باشند بخود جذب مینمایند. پروتئینهای شیر پائین تر از نقطه ایزوالکتریک یا بعبارت دیگر در سمت اسیدی این نقطه بار الکتریکی مثبت نشان داده و بعنوان کاتیونها عمل مینمایند. حال درصورتیکه یک ماده رنگی حاوی بار الکتریکی منفی در محلول داخل نماییم با پروتئین تشکیل کمپلکس غیر محلولی از پروتئین و رنگ میدهد. برای اینکه رسوب پروتئین کامل گردد مقدار بیش از اندازه رنگ لازم است. مقدار پروتئین از روی مقدار آزاد رنگ(که بر روی پروتئینها نصب نگردیده است) سنجیده شده و به وسیله اندازه گیری دانسیته اوپتیک مایع باقیمانده اندازه گیری میشود.

رنگهای مورد استفاده:

رنگهایی که معمولاً در این روش مورد استفاده قرار میگیرند عبارتند از:

سیاه آمیدوB10, Orange G و Acid orange 12 که فرمول ساختمانی آنها بقرار ذیل است:

Amido Black 10B

Orange G

Acid Orange 12

در اروپا آزمایشگاههایی که برای سنجش پروتئینهای شیر از روش نصب رنگ استفاده مینمایند سیاه آمیدوB10 مخصوص الکترو فورز ساخت کارخانه EMerck آلمان را بکار میبرند سیاه امیدو ساخت سایر کارخانه ها نیز در بازاریافت میشود ولی از نقطه نظر خلوص چندان مطلوب نیست. بهترین نوع سیاه آمیدو نوعیست که درجه خلوص آن 86 درصد است.

شرائط انجام آزمایش:

نگهداری نمونه ها: